Centre de Documentation Campus Montignies
Horaires :
Lundi : 8h-18h30
Mardi : 8h-18h30
Mercredi 9h-16h30
Jeudi : 8h-18h30
Vendredi : 8h-16h30
Votre centre de documentation fermera de 12h30 à 13h ce vendredi 28 juin et fermera à 14h30.
Dès ce lundi 1er juillet jusqu'au mercredi 10 juillet l'horaire du centre de documentation sera adapté :
Lundi 1er juillet : de 8h à 12h et de 12h30 à 16h
Mardi 2 juillet : de 8h à 12h15
Mercredi 3 juillet : de 9h à 12h et de 12h30 à 15h15
Jeudi 4 juillet : de 8h à 12h30 et de 13h à 18h30
Lundi 8 juillet : de 8h à 12h et de 12h30 à 16h
Mardi 9 juillet : de 8h à 12h15
Réouverture dès ce lundi 19 août.
Lundi : 8h-18h30
Mardi : 8h-18h30
Mercredi 9h-16h30
Jeudi : 8h-18h30
Vendredi : 8h-16h30
Votre centre de documentation fermera de 12h30 à 13h ce vendredi 28 juin et fermera à 14h30.
Dès ce lundi 1er juillet jusqu'au mercredi 10 juillet l'horaire du centre de documentation sera adapté :
Lundi 1er juillet : de 8h à 12h et de 12h30 à 16h
Mardi 2 juillet : de 8h à 12h15
Mercredi 3 juillet : de 9h à 12h et de 12h30 à 15h15
Jeudi 4 juillet : de 8h à 12h30 et de 13h à 18h30
Lundi 8 juillet : de 8h à 12h et de 12h30 à 16h
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Étude des systèmes de réponse aux stress d’enveloppe chez Brucella abortus / Marine Van Der Gucht
Titre : Étude des systèmes de réponse aux stress d’enveloppe chez Brucella abortus Type de document : TFE / Mémoire Auteurs : Marine Van Der Gucht, Auteur ; Gaël Gilbert, Directeur de la recherche Editeur : Montignies-sur-Sambre : Helha. Paramédical - Biologie médicale Année de publication : 2021 Note générale : Le fichier numérique de ce document est disponible uniquement pour les membres de la Haute Ecole Louvain-en-Hainaut ainsi que ses étudiants. Veuillez-vous connecter pour accéder à votre compte lecteur Langues : Français (fre) Mots-clés : Université de Namur BRUCELLOSE BOVINE Brucella abortus Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Résumé : Brucella abortus est un pathogène intracellulaire facultativement extracellulaire provoquant la brucellose chez les bovins et entrainant des avortements. Une fois l’animal testé positif, tout le troupeau est abattu. Cela engendre donc des pertes économiques importantes dans les pays endémiques. De surcroit, lors de l’évolution, les bactéries ont développé des mécanismes, des systèmes de réponse afin de survivre et de proliférer dans un environnement représentant un stress pour elles, notamment un stress perturbant l’enveloppe bactérienne. Il est donc important d’étudier ces systèmes afin d’approfondir les connaissances sur la bactérie pour ainsi mieux contrôler les infections et les pertes économiques que cela engendre. Ce travail de fin d’étude aborde l’éventuelle intervention du système à deux composants, BvrR/BvrS dans la réponse aux stress d’enveloppe chez B. abortus et la caractérisation d’une potentielle interaction entre les protéines ExoR et BvrS. Afin d’y parvenir, une surexpression de ces deux protéines a été réalisée chez B. abortus. Les mutants de surexpression ont ensuite été déposés sur un milieu avec et sans stress d’enveloppe afin d’observer une éventuelle différence de croissance. Ces protéines ont également été fusionnées à des protéines fluorescentes afin d’être visualisées au microscope à fluorescence permettant l’étude de la localisation de ces protéines et d’une éventuelle co-localisation de celles-ci, qui pourrait indiquer une potentielle interaction entre ces deux protéines. Il a premièrement été démontré que la surexpression de BvrS induisait des différences de croissance des clones lorsqu’ils sont soumis à un stress d’enveloppe, ce qui atteste que BvrS joue un rôle dans la réponse de la bactérie face à ce type de stress ou du moins qu’il perturbe sa croissance. La surexpression d’ExoR semble quant à elle montrer une légère amélioration de croissance, celle-ci n’étant cependant pas confirmée par les CFU obtenus. La localisation et la co-localisation des protéines n’ont pas pu être mises en évidence car aucune fluorescence n’a été obtenue. Les hypothèses qui ont alors été émises est que l’expression des protéines par la bactérie est peut-être trop faible pour observer une fluorescence ou qu’il y a un problème au niveau des constructions. Pour vérifier cela, une surexpression des protéines de fusion a été testée. Cependant, les transformations n’étant pas concluantes, la seconde hypothèse émise est que les protéines surexprimées sont peut-être toxiques pour la bactérie.
Le bilan de ce travail démontre donc que le système BvrS/BvrR serait impliqué dans la réponse au stress d’enveloppe chez B. abortus. L’interaction avec ExoR n’ayant pas pu être mise en évidence, des méthodes sont proposées afin d’y remédier. L’utilisation d’un plasmide inductible d’une part permettra d’exprimer les protéines à un moment voulu, réglant le problème de toxicité. D’autre part, le remplacement génomique du promoteur de BvrS et d’ExoR par un promoteur plus fort permettra de surexprimer la protéine d’un point de vue génomique.Note de contenu : Tables des matières
Remerciements ....................................................................................................................
Présentation du lieu de stage ............................................................................................. 8
Introduction générale ........................................................................................................ 9
I. Partie théorique ........................................................................................................11
1. Généralités....................................................................................................................... 11
2. Mode d’infection cellulaire de Brucella spp..................................................................... 13
2.1. Cycle de vie intracellulaire de Brucella spp. .................................................................................14
3. Les systèmes de réponse aux stress d’enveloppe chez Escherichia coli ........................... 15
3.1. Les systèmes dépendant d’un facteur sigma..................................................................................16
3.2. Les systèmes à deux composants (TCS)........................................................................................17
4. Le système BvrR/BvrS .................................................................................................... 18
4.1. Rôle et fonctionnement du système BvrR/BvrS ............................................................................19
4.2. Interaction d’ExoR avec le système BvrR/BvrS ? .........................................................................20
5. La double recombinaison homologue.............................................................................. 21
II. Partie pratique ......................................................................................................24
1. Objectifs et stratégie........................................................................................................ 24
2. Matériel ........................................................................................................................... 24
2.1. Les constructions ...........................................................................................................................24
2.2. Les plasmides ................................................................................................................................27
2.2.1. Le pNPTS 138 ..........................................................................................................................29
2.2.2. Le pBBR ...................................................................................................................................30
2.2.3. Le pGem ...................................................................................................................................31
2.2.4. Le pMR10.................................................................................................................................32
2.3. Les enzymes de restriction ............................................................................................................32
2.4. Les souches bactériennes...............................................................................................................34
2.4.1. Escherichia coli.........................................................................................................................34
2.4.1.1. DH10B ............................................................................................................................35
2.4.1.2. S17-1 ...............................................................................................................................35
2.4.2. Brucella abortus 544 .................................................................................................................35
3. Méthodes ......................................................................................................................... 36
3.1. La PCR ..........................................................................................................................................36
3.1.1. La PCR préparatrice..................................................................................................................37
3.1.2. La PCR jointive ........................................................................................................................37
3.1.3. La PCR de diagnostic ...............................................................................................................38
3.2. Électrophorèse ...............................................................................................................................39
3.3. La purification ...............................................................................................................................39
3.4. La restriction..................................................................................................................................40
3.5. La ligation......................................................................................................................................41
3.6. La transformation ..........................................................................................................................41
3.6.1. La transformation par choc thermique ......................................................................................41
3.7. Sélection des transformants : test blanc/bleu .................................................................................42
3.8. Extraction d’ADN plasmidique .....................................................................................................43
3.9. La conjugaison...............................................................................................................................43
3.10. La microscopie à fluorescence.......................................................................................................44
3.10.1. Principe ................................................................................................................................45
3.11. Le western blot ..............................................................................................................................46
3.11.1. Principe ................................................................................................................................47
4. Résultats et discussion ..................................................................................................... 49
4.1. Surexpression d’ExoR et BvrS ......................................................................................................49
4.2. Construction des protéines de fusion .............................................................................................54
4.3. Transformation en DH10B ............................................................................................................56
4.4. PCR de diagnostic des thermolysats..............................................................................................58
4.5. Observation au microscope à fluorescence....................................................................................59
4.6. Western blot ..................................................................................................................................63
4.7. Surexpression des protéines de fusion ...........................................................................................65
4.8. Amplification des séquences d’intérêt...........................................................................................65
Conclusion générale et perspectives..................................................................................69
Glossaire ..........................................................................................................................71
Liste des abréviations........................................................................................................74
Liste des tableaux .............................................................................................................77
Bibliographie....................................................................................................................78
Annexes............................................................................................................................82
Résumé.............................................................................................................................91Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=100370 Étude des systèmes de réponse aux stress d’enveloppe chez Brucella abortus [TFE / Mémoire] / Marine Van Der Gucht, Auteur ; Gaël Gilbert, Directeur de la recherche . - Montignies-sur-Sambre : Helha. Paramédical - Biologie médicale, 2021.
Le fichier numérique de ce document est disponible uniquement pour les membres de la Haute Ecole Louvain-en-Hainaut ainsi que ses étudiants. Veuillez-vous connecter pour accéder à votre compte lecteur
Langues : Français (fre)
Mots-clés : Université de Namur BRUCELLOSE BOVINE Brucella abortus Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Résumé : Brucella abortus est un pathogène intracellulaire facultativement extracellulaire provoquant la brucellose chez les bovins et entrainant des avortements. Une fois l’animal testé positif, tout le troupeau est abattu. Cela engendre donc des pertes économiques importantes dans les pays endémiques. De surcroit, lors de l’évolution, les bactéries ont développé des mécanismes, des systèmes de réponse afin de survivre et de proliférer dans un environnement représentant un stress pour elles, notamment un stress perturbant l’enveloppe bactérienne. Il est donc important d’étudier ces systèmes afin d’approfondir les connaissances sur la bactérie pour ainsi mieux contrôler les infections et les pertes économiques que cela engendre. Ce travail de fin d’étude aborde l’éventuelle intervention du système à deux composants, BvrR/BvrS dans la réponse aux stress d’enveloppe chez B. abortus et la caractérisation d’une potentielle interaction entre les protéines ExoR et BvrS. Afin d’y parvenir, une surexpression de ces deux protéines a été réalisée chez B. abortus. Les mutants de surexpression ont ensuite été déposés sur un milieu avec et sans stress d’enveloppe afin d’observer une éventuelle différence de croissance. Ces protéines ont également été fusionnées à des protéines fluorescentes afin d’être visualisées au microscope à fluorescence permettant l’étude de la localisation de ces protéines et d’une éventuelle co-localisation de celles-ci, qui pourrait indiquer une potentielle interaction entre ces deux protéines. Il a premièrement été démontré que la surexpression de BvrS induisait des différences de croissance des clones lorsqu’ils sont soumis à un stress d’enveloppe, ce qui atteste que BvrS joue un rôle dans la réponse de la bactérie face à ce type de stress ou du moins qu’il perturbe sa croissance. La surexpression d’ExoR semble quant à elle montrer une légère amélioration de croissance, celle-ci n’étant cependant pas confirmée par les CFU obtenus. La localisation et la co-localisation des protéines n’ont pas pu être mises en évidence car aucune fluorescence n’a été obtenue. Les hypothèses qui ont alors été émises est que l’expression des protéines par la bactérie est peut-être trop faible pour observer une fluorescence ou qu’il y a un problème au niveau des constructions. Pour vérifier cela, une surexpression des protéines de fusion a été testée. Cependant, les transformations n’étant pas concluantes, la seconde hypothèse émise est que les protéines surexprimées sont peut-être toxiques pour la bactérie.
Le bilan de ce travail démontre donc que le système BvrS/BvrR serait impliqué dans la réponse au stress d’enveloppe chez B. abortus. L’interaction avec ExoR n’ayant pas pu être mise en évidence, des méthodes sont proposées afin d’y remédier. L’utilisation d’un plasmide inductible d’une part permettra d’exprimer les protéines à un moment voulu, réglant le problème de toxicité. D’autre part, le remplacement génomique du promoteur de BvrS et d’ExoR par un promoteur plus fort permettra de surexprimer la protéine d’un point de vue génomique.Note de contenu : Tables des matières
Remerciements ....................................................................................................................
Présentation du lieu de stage ............................................................................................. 8
Introduction générale ........................................................................................................ 9
I. Partie théorique ........................................................................................................11
1. Généralités....................................................................................................................... 11
2. Mode d’infection cellulaire de Brucella spp..................................................................... 13
2.1. Cycle de vie intracellulaire de Brucella spp. .................................................................................14
3. Les systèmes de réponse aux stress d’enveloppe chez Escherichia coli ........................... 15
3.1. Les systèmes dépendant d’un facteur sigma..................................................................................16
3.2. Les systèmes à deux composants (TCS)........................................................................................17
4. Le système BvrR/BvrS .................................................................................................... 18
4.1. Rôle et fonctionnement du système BvrR/BvrS ............................................................................19
4.2. Interaction d’ExoR avec le système BvrR/BvrS ? .........................................................................20
5. La double recombinaison homologue.............................................................................. 21
II. Partie pratique ......................................................................................................24
1. Objectifs et stratégie........................................................................................................ 24
2. Matériel ........................................................................................................................... 24
2.1. Les constructions ...........................................................................................................................24
2.2. Les plasmides ................................................................................................................................27
2.2.1. Le pNPTS 138 ..........................................................................................................................29
2.2.2. Le pBBR ...................................................................................................................................30
2.2.3. Le pGem ...................................................................................................................................31
2.2.4. Le pMR10.................................................................................................................................32
2.3. Les enzymes de restriction ............................................................................................................32
2.4. Les souches bactériennes...............................................................................................................34
2.4.1. Escherichia coli.........................................................................................................................34
2.4.1.1. DH10B ............................................................................................................................35
2.4.1.2. S17-1 ...............................................................................................................................35
2.4.2. Brucella abortus 544 .................................................................................................................35
3. Méthodes ......................................................................................................................... 36
3.1. La PCR ..........................................................................................................................................36
3.1.1. La PCR préparatrice..................................................................................................................37
3.1.2. La PCR jointive ........................................................................................................................37
3.1.3. La PCR de diagnostic ...............................................................................................................38
3.2. Électrophorèse ...............................................................................................................................39
3.3. La purification ...............................................................................................................................39
3.4. La restriction..................................................................................................................................40
3.5. La ligation......................................................................................................................................41
3.6. La transformation ..........................................................................................................................41
3.6.1. La transformation par choc thermique ......................................................................................41
3.7. Sélection des transformants : test blanc/bleu .................................................................................42
3.8. Extraction d’ADN plasmidique .....................................................................................................43
3.9. La conjugaison...............................................................................................................................43
3.10. La microscopie à fluorescence.......................................................................................................44
3.10.1. Principe ................................................................................................................................45
3.11. Le western blot ..............................................................................................................................46
3.11.1. Principe ................................................................................................................................47
4. Résultats et discussion ..................................................................................................... 49
4.1. Surexpression d’ExoR et BvrS ......................................................................................................49
4.2. Construction des protéines de fusion .............................................................................................54
4.3. Transformation en DH10B ............................................................................................................56
4.4. PCR de diagnostic des thermolysats..............................................................................................58
4.5. Observation au microscope à fluorescence....................................................................................59
4.6. Western blot ..................................................................................................................................63
4.7. Surexpression des protéines de fusion ...........................................................................................65
4.8. Amplification des séquences d’intérêt...........................................................................................65
Conclusion générale et perspectives..................................................................................69
Glossaire ..........................................................................................................................71
Liste des abréviations........................................................................................................74
Liste des tableaux .............................................................................................................77
Bibliographie....................................................................................................................78
Annexes............................................................................................................................82
Résumé.............................................................................................................................91Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=100370 Exemplaires
Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Etude du rôle de la protéine PicC de Brucella abortus. / SABRINA DELMOITIE
Titre : Etude du rôle de la protéine PicC de Brucella abortus. Type de document : TFE / Mémoire Auteurs : SABRINA DELMOITIE, Année de publication : 2016 Note générale : Le fichier numérique de ce document est disponible uniquement pour les membres de la Haute Ecole Louvain-en-Hainaut ainsi que ses étudiants. Veuillez vous connecter pour accéder à votre compte lecteur. Langues : Français (fre) Mots-clés : Biologie médicale Unamur URBM brucella abortus zoonose réplication ADN cycle cellulaire protéine PicC escherichia coli DH10B escherichia coli S-17-1 brucella abortus 544 plasmides levures PCR Digestion ADN ligation transformation par choc thermique isolation ADN plasmidique conjugaison induction à l'IPTG marquage au TRSE western blot purification de fragment Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Note de contenu : Table des matières
Remerciements ........................................................................................................................... 3
Présentation du lieu de stage ...................................................................................................... 6
Introduction ................................................................................................................................ 7
Contexte général ....................................................................................................................... 9
1. La zoonose causée par Brucella abortus............................................................................. 9
1.1 Transmission ................................................................................................................. 9
1.1.1 Chez les animaux ................................................................................................... 9
1.1.2 Chez l’homme ...................................................................................................... 10
1.2 Pathologie ................................................................................................................... 10
1.2.1 Chez les animaux ................................................................................................. 10
1.2.2 Chez l’homme ...................................................................................................... 11
2. Trafic intracellulaire ......................................................................................................... 12
3. Cycle cellulaire ................................................................................................................. 13
3.1 Généralités .................................................................................................................. 13
3.2 Brucella abortus et sa croissance unipolaire particulière ........................................... 14
3.3 Réplication de l’ADN et division cellulaire de Brucella abortus ............................... 16
3.4 Contrôle du cycle cellulaire et l’intrigue de la protéine PicC ..................................... 17
Objectifs et stratégies ............................................................................................................. 20
Matériel et méthodes .............................................................................................................. 23
1. Matériel ............................................................................................................................. 23
1.1 Souches de bactéries ................................................................................................... 23
1.1.1 Escherichia coli DH10B ...................................................................................... 23
1.1.2 Escherichia coli S-17-1 ........................................................................................ 23
1.1.3 Brucella abortus 544 ............................................................................................ 24
1.2 Plasmides .................................................................................................................... 24
1.3 Souches de levures ...................................................................................................... 24
1.3.1 Saccharomyces cerevisiae MaV103 ..................................................................... 24
1.3.2 Saccharomyces cerevisiae MaV203 ..................................................................... 25
2. Méthodes .......................................................................................................................... 25
2.1 Polymerase chain reaction (PCR) ............................................................................... 25
2.2 Digestion de l’ADN .................................................................................................... 27
2.3 Ligation ....................................................................................................................... 27
2.4 Transformation par choc thermique ............................................................................ 28
2.5 Isolation de l’ADN plasmidique (miniprep) ............................................................... 29
2.6 Conjugaison ................................................................................................................ 29
2.7 Induction à l’IPTG ...................................................................................................... 30
2.8 Marquage au TRSE ..................................................................................................... 30
2.9 Western Blot ............................................................................................................... 31
2.10 Test double hybride en levure ................................................................................... 32
2.11 Trousse de purification de fragments d’ADN ........................................................... 34
Résultats .................................................................................................................................. 35
1. Caractérisation des anticorps His6-PicC ........................................................................... 35
2. Analyse des souches surexprimant la protéine PicC ........................................................ 39
2.1 Surexpression de la protéine PicC à l’aide du plasmide pBBRI-picC ........................ 39
2.2 Surexpression de la protéine PicC à l’aide du plasmide pBBR-1-picC ...................... 44
3. Recherche des nouveaux partenaires protéiques de PicC ................................................. 46
Discussions .............................................................................................................................. 51
Conclusion et perspectives ..................................................................................................... 55
Lexique .................................................................................................................................... 57
Bibliographie ........................................................................................................................... 58
Annexes ................................................................................................................................... 59Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=65668 Etude du rôle de la protéine PicC de Brucella abortus. [TFE / Mémoire] / SABRINA DELMOITIE, . - 2016.
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Mots-clés : Biologie médicale Unamur URBM brucella abortus zoonose réplication ADN cycle cellulaire protéine PicC escherichia coli DH10B escherichia coli S-17-1 brucella abortus 544 plasmides levures PCR Digestion ADN ligation transformation par choc thermique isolation ADN plasmidique conjugaison induction à l'IPTG marquage au TRSE western blot purification de fragment Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Note de contenu : Table des matières
Remerciements ........................................................................................................................... 3
Présentation du lieu de stage ...................................................................................................... 6
Introduction ................................................................................................................................ 7
Contexte général ....................................................................................................................... 9
1. La zoonose causée par Brucella abortus............................................................................. 9
1.1 Transmission ................................................................................................................. 9
1.1.1 Chez les animaux ................................................................................................... 9
1.1.2 Chez l’homme ...................................................................................................... 10
1.2 Pathologie ................................................................................................................... 10
1.2.1 Chez les animaux ................................................................................................. 10
1.2.2 Chez l’homme ...................................................................................................... 11
2. Trafic intracellulaire ......................................................................................................... 12
3. Cycle cellulaire ................................................................................................................. 13
3.1 Généralités .................................................................................................................. 13
3.2 Brucella abortus et sa croissance unipolaire particulière ........................................... 14
3.3 Réplication de l’ADN et division cellulaire de Brucella abortus ............................... 16
3.4 Contrôle du cycle cellulaire et l’intrigue de la protéine PicC ..................................... 17
Objectifs et stratégies ............................................................................................................. 20
Matériel et méthodes .............................................................................................................. 23
1. Matériel ............................................................................................................................. 23
1.1 Souches de bactéries ................................................................................................... 23
1.1.1 Escherichia coli DH10B ...................................................................................... 23
1.1.2 Escherichia coli S-17-1 ........................................................................................ 23
1.1.3 Brucella abortus 544 ............................................................................................ 24
1.2 Plasmides .................................................................................................................... 24
1.3 Souches de levures ...................................................................................................... 24
1.3.1 Saccharomyces cerevisiae MaV103 ..................................................................... 24
1.3.2 Saccharomyces cerevisiae MaV203 ..................................................................... 25
2. Méthodes .......................................................................................................................... 25
2.1 Polymerase chain reaction (PCR) ............................................................................... 25
2.2 Digestion de l’ADN .................................................................................................... 27
2.3 Ligation ....................................................................................................................... 27
2.4 Transformation par choc thermique ............................................................................ 28
2.5 Isolation de l’ADN plasmidique (miniprep) ............................................................... 29
2.6 Conjugaison ................................................................................................................ 29
2.7 Induction à l’IPTG ...................................................................................................... 30
2.8 Marquage au TRSE ..................................................................................................... 30
2.9 Western Blot ............................................................................................................... 31
2.10 Test double hybride en levure ................................................................................... 32
2.11 Trousse de purification de fragments d’ADN ........................................................... 34
Résultats .................................................................................................................................. 35
1. Caractérisation des anticorps His6-PicC ........................................................................... 35
2. Analyse des souches surexprimant la protéine PicC ........................................................ 39
2.1 Surexpression de la protéine PicC à l’aide du plasmide pBBRI-picC ........................ 39
2.2 Surexpression de la protéine PicC à l’aide du plasmide pBBR-1-picC ...................... 44
3. Recherche des nouveaux partenaires protéiques de PicC ................................................. 46
Discussions .............................................................................................................................. 51
Conclusion et perspectives ..................................................................................................... 55
Lexique .................................................................................................................................... 57
Bibliographie ........................................................................................................................... 58
Annexes ................................................................................................................................... 59Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=65668 Exemplaires
Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Etude structurale et fonctionnelle de la 1-déoxy-D-xykulose-5-phosphate réductoisomérase – Like de Brucella abortus, une enzyme impliquée dans la biosynthèse des isoprénoïdes / TATIANA SULIMOWSKI
Titre : Etude structurale et fonctionnelle de la 1-déoxy-D-xykulose-5-phosphate réductoisomérase – Like de Brucella abortus, une enzyme impliquée dans la biosynthèse des isoprénoïdes Type de document : TFE / Mémoire Auteurs : TATIANA SULIMOWSKI, Auteur Année de publication : 2013 Note générale : Le fichier numérique de ce document est disponible uniquement pour les membres de la Haute Ecole Louvain-en-Hainaut ainsi que ses étudiants. Veuillez vous connecter pour accéder à votre compte lecteur. Langues : Français (fre) Mots-clés : BIOLOGIE MÉDICALE BRUCELLA ABORTUS ISOPRENOIDES VOIE MEVALONIQUE PLASMIDES BIOLOGIE MOLECULAIRE LYSE CELLULAIRE SDS-PAGE CHROMATOGRAPHIE Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=65269 Etude structurale et fonctionnelle de la 1-déoxy-D-xykulose-5-phosphate réductoisomérase – Like de Brucella abortus, une enzyme impliquée dans la biosynthèse des isoprénoïdes [TFE / Mémoire] / TATIANA SULIMOWSKI, Auteur . - 2013.
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Mots-clés : BIOLOGIE MÉDICALE BRUCELLA ABORTUS ISOPRENOIDES VOIE MEVALONIQUE PLASMIDES BIOLOGIE MOLECULAIRE LYSE CELLULAIRE SDS-PAGE CHROMATOGRAPHIE Index. décimale : TFE Bio Med TFE Biologie médicale Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=65269 Exemplaires
Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire Le cycle bactérien à l’intérieur des cellules : un mystère qui s’éclaircit / Alexandre Wajnberg in FNRS News, 99 (Décembre 2014)
[article]
Titre : Le cycle bactérien à l’intérieur des cellules : un mystère qui s’éclaircit Type de document : texte imprimé Auteurs : Alexandre Wajnberg, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : 42-43 Langues : Français (fre) Mots-clés : Bactéries cycle bactérien Brucellose Brucella abortus Résumé : La brucellose est une maladie devenue rare chez nous mais encore très fréquente dans le tiers monde. Xavier De Bolle étudie la bactérie qui en est responsable, Brucella abortus, par des techniques originales de microscopie de
fluorescence qu’il a contribué à mettre au point. Celles-ci permettent de visualiser le cycle de Brucella abortus quand elle se divise in cellula. Ses recherches fondamentales ont, à long terme, des implications médicales et vétérinaires.En ligne : http://www.fnrs.be/docs/Lettre/lettre99.pdf Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=66505
in FNRS News > 99 (Décembre 2014) . - 42-43[article] Le cycle bactérien à l’intérieur des cellules : un mystère qui s’éclaircit [texte imprimé] / Alexandre Wajnberg, Auteur . - 2014 . - 42-43.
Langues : Français (fre)
in FNRS News > 99 (Décembre 2014) . - 42-43
Mots-clés : Bactéries cycle bactérien Brucellose Brucella abortus Résumé : La brucellose est une maladie devenue rare chez nous mais encore très fréquente dans le tiers monde. Xavier De Bolle étudie la bactérie qui en est responsable, Brucella abortus, par des techniques originales de microscopie de
fluorescence qu’il a contribué à mettre au point. Celles-ci permettent de visualiser le cycle de Brucella abortus quand elle se divise in cellula. Ses recherches fondamentales ont, à long terme, des implications médicales et vétérinaires.En ligne : http://www.fnrs.be/docs/Lettre/lettre99.pdf Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=66505 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité Revue Revue Centre de Documentation HELHa Campus Montignies Réserve Consultable sur demande auprès des documentalistes
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