Centre de Documentation Campus Montignies
Horaires :
Lundi : 8h-18h30
Mardi : 8h-17h30
Mercredi 9h-16h30
Jeudi : 8h30-18h30
Vendredi : 8h30-12h30 et 13h-14h30
Votre centre de documentation sera exceptionnellement fermé de 12h30 à 13h ce lundi 18 novembre.
Egalement, il sera fermé de 12h30 à 13h30 ce mercredi 20 novembre.
Bienvenue sur le catalogue du centre de documentation du campus de Montignies.
Détail de l'auteur
Documents disponibles écrits par cet auteur
Ajouter le résultat dans votre panier Faire une suggestion Affiner la recherche
Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
|
| 577.1 BOR B | Livre | Centre de Documentation HELHa Campus Montignies | Réserve | Empruntable sur demande auprès des documentalistes
Disponible |
Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
|
| 577.1 BOR B | Livre | Centre de Documentation HELHa Campus Montignies | Réserve | Empruntable sur demande auprès des documentalistes
Disponible |
[article]
| Titre : |
Phénotypes d’haptoglobine : impacts cliniques et biologiques |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Alicia Simon ; Nathalie Schneider ; Philippe Gillery ; et al. |
| Année de publication : |
2020 |
| Article en page(s) : |
p. 493-498 |
| Note générale : |
DOI : 10.1684/abc.2020.1590 |
| Langues : |
Français (fre) |
| Mots-clés : |
électrophorèse, haptoglobine, hémolyse, phénotype |
| Résumé : |
L’haptoglobine (Hp) est une protéine positive tardive de la phase aiguë de l’inflammation. Son rôle principal est de se fixer à l’hémoglobine libre libérée lors d’une hémolyse intravasculaire, en formant un complexe éliminé rapidement. D’autres propriétés ont été décrites comme l’inhibition du stress oxydatif ou la diminution de la synthèse des prostaglandines. Trois principaux phénotypes ont été identifiés à l’électrophorèse : Hp1-1, Hp2-1, Hp2-2. Ils sont caractérisés par des propriétés spécifiques pouvant avoir un impact dans certaines pathologies, notamment les maladies cardiovasculaires ou infectieuses. Les différents phénotypes d’haptoglobine peuvent être séparés par électrophorèse capillaire. Le phénotype Hp2-2 n’entraîne pas de dédoublement de la fraction des α2-globulines. Le phénotype Hp2-1 provoque un dédoublement moins prononcé que le phénotype Hp1-1. Devant un dédoublement des α2-globulines le diagnostic différentiel est essentiellement constitué par les hémolyses in vitro et la migration des chaînes légères libres monoclonales. Le biologiste peut signaler un possible phénotype Hp2-1 ou Hp1-1 sur le compte rendu d’une électrophorèse pour alerter sur les potentielles conséquences physiopathologiques. |
| Permalink : |
./index.php?lvl=notice_display&id=89503 |
in Annales de Biologie Clinique > Vol. 78, n°5 (Septembre - Octobre 2020) . - p. 493-498
[article] Phénotypes d’haptoglobine : impacts cliniques et biologiques [texte imprimé] / Alicia Simon ; Nathalie Schneider ; Philippe Gillery ; et al. . - 2020 . - p. 493-498. DOI : 10.1684/abc.2020.1590 Langues : Français ( fre) in Annales de Biologie Clinique > Vol. 78, n°5 (Septembre - Octobre 2020) . - p. 493-498
| Mots-clés : |
électrophorèse, haptoglobine, hémolyse, phénotype |
| Résumé : |
L’haptoglobine (Hp) est une protéine positive tardive de la phase aiguë de l’inflammation. Son rôle principal est de se fixer à l’hémoglobine libre libérée lors d’une hémolyse intravasculaire, en formant un complexe éliminé rapidement. D’autres propriétés ont été décrites comme l’inhibition du stress oxydatif ou la diminution de la synthèse des prostaglandines. Trois principaux phénotypes ont été identifiés à l’électrophorèse : Hp1-1, Hp2-1, Hp2-2. Ils sont caractérisés par des propriétés spécifiques pouvant avoir un impact dans certaines pathologies, notamment les maladies cardiovasculaires ou infectieuses. Les différents phénotypes d’haptoglobine peuvent être séparés par électrophorèse capillaire. Le phénotype Hp2-2 n’entraîne pas de dédoublement de la fraction des α2-globulines. Le phénotype Hp2-1 provoque un dédoublement moins prononcé que le phénotype Hp1-1. Devant un dédoublement des α2-globulines le diagnostic différentiel est essentiellement constitué par les hémolyses in vitro et la migration des chaînes légères libres monoclonales. Le biologiste peut signaler un possible phénotype Hp2-1 ou Hp1-1 sur le compte rendu d’une électrophorèse pour alerter sur les potentielles conséquences physiopathologiques. |
| Permalink : |
./index.php?lvl=notice_display&id=89503 |
|
Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
|
| Revue | Revue | Centre de Documentation HELHa Campus Montignies | Armoires à volets | Disponible
Disponible |
[article]
| Titre : |
Les produits de glycation avancée des protéines |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Stéphane Jaisson ; Philippe Gillery |
| Année de publication : |
2018 |
| Article en page(s) : |
p. 48-55 |
| Langues : |
Français (fre) |
| Mots-clés : |
biomarqueurs diabète glycation produits de glycation avancée vieillissement des protéines |
| Résumé : |
Le diabète sucré est une pathologie qui favorise la réaction de glycation des protéines par l'hyperglycémie et le stress oxydant qu'elle génère. La glycation est une modification post-traductionnelle non enzymatique qui consiste en la fixation d'oses ou de leurs métabolites sur les groupements aminés des protéines. Cette fixation est suivie de réarrangements moléculaires conduisant à la formation de produits complexes appelés «Produits de glycation avancée» ou «Advanced Glycation End-products» (AGE). La glycation non enzymatique est responsable d'un vieillissement moléculaire des protéines en modifiant leurs propriétés structurales et fonctionnelles, et participe à la physiopathologie du diabète sucré à différents niveaux, tissulaire, cellulaire et moléculaire. L'objectif de cet article est de présenter la réaction de glycation, d'expliquer comment elle participe à la physiopathologie du diabète et de discuter de l'utilisation des AGE comme biomarqueurs dans ce contexte pathologique. |
| Note de contenu : |
Plan
Introduction
La glycation non enzymatique des protéines et la formation des AGE
Rôle des AGE dans la physiopathologie du diabète
Altérations des propriétés structurales et fonctionnelles des protéines
Modification du comportement cellulaire
Perturbation de la protéostasie intracellulaire
Les produits de glycation des protéines comme biomarqueurs
Aspects analytiques
Les AGE comme marqueurs de l’équilibre glycémique
Les AGE comme marqueurs de complications
Conclusion
Liens d’intérêts
|
| Permalink : |
./index.php?lvl=notice_display&id=74139 |
in RFL : Revue Francophone des Laboratoires > 502 [01/05/2018] . - p. 48-55
[article] Les produits de glycation avancée des protéines [texte imprimé] / Stéphane Jaisson ; Philippe Gillery . - 2018 . - p. 48-55. Langues : Français ( fre) in RFL : Revue Francophone des Laboratoires > 502 [01/05/2018] . - p. 48-55
| Mots-clés : |
biomarqueurs diabète glycation produits de glycation avancée vieillissement des protéines |
| Résumé : |
Le diabète sucré est une pathologie qui favorise la réaction de glycation des protéines par l'hyperglycémie et le stress oxydant qu'elle génère. La glycation est une modification post-traductionnelle non enzymatique qui consiste en la fixation d'oses ou de leurs métabolites sur les groupements aminés des protéines. Cette fixation est suivie de réarrangements moléculaires conduisant à la formation de produits complexes appelés «Produits de glycation avancée» ou «Advanced Glycation End-products» (AGE). La glycation non enzymatique est responsable d'un vieillissement moléculaire des protéines en modifiant leurs propriétés structurales et fonctionnelles, et participe à la physiopathologie du diabète sucré à différents niveaux, tissulaire, cellulaire et moléculaire. L'objectif de cet article est de présenter la réaction de glycation, d'expliquer comment elle participe à la physiopathologie du diabète et de discuter de l'utilisation des AGE comme biomarqueurs dans ce contexte pathologique. |
| Note de contenu : |
Plan
Introduction
La glycation non enzymatique des protéines et la formation des AGE
Rôle des AGE dans la physiopathologie du diabète
Altérations des propriétés structurales et fonctionnelles des protéines
Modification du comportement cellulaire
Perturbation de la protéostasie intracellulaire
Les produits de glycation des protéines comme biomarqueurs
Aspects analytiques
Les AGE comme marqueurs de l’équilibre glycémique
Les AGE comme marqueurs de complications
Conclusion
Liens d’intérêts
|
| Permalink : |
./index.php?lvl=notice_display&id=74139 |
|  |
Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
|
| Revue | Revue | Centre de Documentation HELHa Campus Montignies | Armoires à volets | Disponible
Disponible |
