Étude historique de la visualisation des protéines : De la représentation ancienne de « noyau organique azoté » du XIXe siècle à la vision statique en « boules-tiges de fer » des années cinquante aux méthodes actuelles de modélisationen dynamique moléculaire / Jean-Frédéric Bruch in RFL : Revue Francophone des Laboratoires, 488 (janvier 2017)

Public ISBD [article]  inRFL : Revue Francophone des Laboratoires > 488 (janvier 2017) . - p. 59-69 Titre : Étude historique de la visualisation des protéines : De la représentation ancienne de « noyau organique azoté » du XIXe siècle à la vision statique en « boules-tiges de fer » des années cinquante aux méthodes actuelles de modélisationen dynamique moléculaire Type de document : texte imprimé Auteurs : Jean-Frédéric Bruch ; Loïc Metairy ; Myriam El Gani ; et al. Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 59-69 Langues : Français (fre) Mots-clés : Bases de données  cryomicroscopie électronique  diffraction des rayons X  dynamique moléculaire  magnétique nucléaire  maladies du repliement  modélisation moléculaire  repliement des protéines  spectroscopie par résonance Résumé : L’histoire de la visualisation des protéines est inséparable de celle de la biologie structurale qui étudie la structure et l’organisation spatiale des macromolécules biologiques. Les anciens avaient initialement imaginé les protéines comme des noyaux organiques azotés entourés d’une copule minérale. La détermination à l’échelle atomique de la structure 3D des protéines fait appel à des techniques d’approche biophysiques élaborées dans la première moitié du vingtième siècle. La cristallographie par diffraction des rayons X permet d’obtenir une carte de densité électronique. La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) définit une carte des distances inter-protons et des angles de torsion du squelette de la protéine. La cryomicroscopie électronique donne une image directe de la molécule saisie dans son milieu aqueux. Ces trois familles de techniques évoluent de manière spectaculaire pour grandir en précision, en définition et en analyse spatiale et temporelle. Aujourd’hui ces méthodes convergent grâce à des bases de données interactives et des outils bioinformatiques de modélisation dynamique vers la définition de modèles de liaisons « protéines-ligands », la découverte d’inhibiteurs pharmacologiques, la prédiction de structure macromoléculaire et une compréhension accrue des maladies du repliement anormal des protéines. Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=75792 [article] Étude historique de la visualisation des protéines : De la représentation ancienne de « noyau organique azoté » du XIXe siècle à la vision statique en « boules-tiges de fer » des années cinquante aux méthodes actuelles de modélisationen dynamique moléculaire [texte imprimé] / Jean-Frédéric Bruch ; Loïc Metairy ; Myriam El Gani ; et al. . - 2017 . - p. 59-69. Langues : Français (fre) in RFL : Revue Francophone des Laboratoires > 488 (janvier 2017) . - p. 59-69 Mots-clés : Bases de données  cryomicroscopie électronique  diffraction des rayons X  dynamique moléculaire  magnétique nucléaire  maladies du repliement  modélisation moléculaire  repliement des protéines  spectroscopie par résonance Résumé : L’histoire de la visualisation des protéines est inséparable de celle de la biologie structurale qui étudie la structure et l’organisation spatiale des macromolécules biologiques. Les anciens avaient initialement imaginé les protéines comme des noyaux organiques azotés entourés d’une copule minérale. La détermination à l’échelle atomique de la structure 3D des protéines fait appel à des techniques d’approche biophysiques élaborées dans la première moitié du vingtième siècle. La cristallographie par diffraction des rayons X permet d’obtenir une carte de densité électronique. La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) définit une carte des distances inter-protons et des angles de torsion du squelette de la protéine. La cryomicroscopie électronique donne une image directe de la molécule saisie dans son milieu aqueux. Ces trois familles de techniques évoluent de manière spectaculaire pour grandir en précision, en définition et en analyse spatiale et temporelle. Aujourd’hui ces méthodes convergent grâce à des bases de données interactives et des outils bioinformatiques de modélisation dynamique vers la définition de modèles de liaisons « protéines-ligands », la découverte d’inhibiteurs pharmacologiques, la prédiction de structure macromoléculaire et une compréhension accrue des maladies du repliement anormal des protéines. Permalink : ./index.php?lvl=notice_display&id=75792

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