[article] 
inAnnals of physical and rehabilitation medicine > Vol. 46, n°6 (juillet 2003) . - p. 265-275

Titre :	Le mode d'action des neurotoxines botuliques : aspects pathologiques, cellulaires et moléculaires
Type de document :	texte imprimé
Auteurs :	POULAIN B. ; HUMEAU Y.
Année de publication :	2003
Article en page(s) :	p. 265-275
Résumé :	Les neurotoxines botuliques (BoNTs, 7 sérotypes, A-G) sont des protéines produites par des bactéries du genre Clostridium. Les BoNTs sont associées à des protéines non toxiques et forment un complexe appelé toxine botulique (BoTx). C'est ce complexe qui est utilisé en clinique pour un but thérapeutique. L'intoxination avec la BoNT cause le botulisme qui comprend une dysautonomie et une paralysie qui sont provoquées par l'inhibition de la libération d'acétylcholine en périphérie. Après leur liaison à des récepteurs neuronaux comprenant des gangliosides et peut-être la synaptotagmine, les BoNTs sont internalisées dans les terminaisons nerveuses par endocytose. L'acidification de la vésicule de capture entraîne la translocation de la chaîne légère de BoNT dans le cytoplasme neuronal. La chaîne légère de BoNT est une métalloprotéase à zinc qui, selon le toxinotype, clivent une ou deux des protéines VAMP synaptobrévine, SNAP25 ou syntaxine. Comme ces trois protéines interviennent dans le processus de fusion des vésicules synaptiques avec la membrane plasmique, leur clivage provoque l'inhibition de l'exocytose d'acétylcholine. La durée du blocage de la neurotransmission cholinergique dépend de la rémanence des neurotoxines dansles neurones, de la vitesse de remplacement des protéines qu'elles ont altérées et de la mise en place temporaire de nouvelles terminaisons nerveuses qui sont rétractées après que la plaque motrice originelle a retrouvé sa pleine fonctionnalité.
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[article] Le mode d'action des neurotoxines botuliques : aspects pathologiques, cellulaires et moléculaires [texte imprimé] / POULAIN B. ; HUMEAU Y. . - 2003 . - p. 265-275.
in Annals of physical and rehabilitation medicine > Vol. 46, n°6 (juillet 2003) . - p. 265-275

Résumé :

Les neurotoxines botuliques (BoNTs, 7 sérotypes, A-G) sont des protéines produites par des bactéries du genre Clostridium. Les BoNTs sont associées à des protéines non toxiques et forment un complexe appelé toxine botulique (BoTx). C'est ce complexe qui est utilisé en clinique pour un but thérapeutique. L'intoxination avec la BoNT cause le botulisme qui comprend une dysautonomie et une paralysie qui sont provoquées par l'inhibition de la libération d'acétylcholine en périphérie. Après leur liaison à des récepteurs neuronaux comprenant des gangliosides et peut-être la synaptotagmine, les BoNTs sont internalisées dans les terminaisons nerveuses par endocytose. L'acidification de la vésicule de capture entraîne la translocation de la chaîne légère de BoNT dans le cytoplasme neuronal. La chaîne légère de BoNT est une métalloprotéase à zinc qui, selon le toxinotype, clivent une ou deux des protéines VAMP synaptobrévine, SNAP25 ou syntaxine. Comme ces trois protéines interviennent dans le processus de fusion des vésicules synaptiques avec la membrane plasmique, leur clivage provoque l'inhibition de l'exocytose d'acétylcholine. La durée du blocage de la neurotransmission cholinergique dépend de la rémanence des neurotoxines dansles neurones, de la vitesse de remplacement des protéines qu'elles ont altérées et de la mise en place temporaire de nouvelles terminaisons nerveuses qui sont rétractées après que la plaque motrice originelle a retrouvé sa pleine fonctionnalité.

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