Titre :	Enzymologie fondamentale
Type de document :	texte imprimé
Auteurs :	Emmanuel Jaspard, Auteur
Editeur :	Paris : Éditions Ellipses
Année de publication :	2019
Importance :	1 vol. (329 p.)
Présentation :	ill.
Format :	24 cm
ISBN/ISSN/EAN :	978-2-340-03515-7
Prix :	31 EUR
Note générale :	Bibliogr. p. 319-329
Langues :	Français (fre)
Mots-clés :	Enzymologie
Index. décimale :	577.1 Biochimie et chimie bioorganique
Résumé :	Les enzymes catalysent les réactions biochimiques des processus biologiques au sein de la cellule. Elles permettent également que ces réactions se déroulent en un laps de temps compatible avec la vie. Cet ouvrage, qui contient de nombreuses figures, schémas réactionnels, tableaux et encadrés, décrit les aspects fondamentaux de la cinétique enzymatique. Il retrace le contexte historique et l'évolution des connaissances en enzymologie. Il détaille les relations structure-fonction entre l'enzyme, le substrat et différents types d'effecteurs. Les effets de divers paramètres physico-chimiques sur la vitesse des réactions enzymatiques sont également abordés. Les modes de régulation de l'activité des enzymes, en particulier l'allostérie et la fixation coopérative d'effecteurs, sont passés en revue. Un chapitre illustre le fonctionnement et la régulation des enzymes de la glycolyse dans le contexte cellulaire. Un autre décrit certaines méthodes modernes pour l'étude des enzymes et de leur activité. Enfin, la plupart des notions abordées sont illustrées par des exercices et le dernier chapitre est consacré à une correction détaillée de ces exercices
Note de contenu :	Chapitre 1. Chronologie de la découverte et de l’étude des enzymes Chapitre 2. La reconnaissance enzyme-substrat Chapitre 3. Illustration d’une super-famille d’enzymes ubiquitaires : les protéases Chapitre 4. Équations de Henri-Michaelis-Menten et de Briggs-Haldane Chapitre 5. Les mécanismes d’inhibition des enzymes Chapitre 6. Les réactions enzymatiques à plusieurs substrats et produits Chapitre 7. Fixation d’un ligand sur des sites indépendants Chapitre 8. Allostérie, fixation coopérative, modèles allostériques Chapitre 9. Effets de quelques paramètres physico-chimiques Chapitre 10. Régulation de l’activité des enzymes : quelques mécanismes Chapitre 11. Intégration de la régulation des enzymes à une voie métabolique : exemple de la glycolyse Chapitre 12. Les techniques d’étude des réactions enzymatiques et des enzymes Chapitre 13. Corrections des exercices
Permalink :	./index.php?lvl=notice_display&id=121958

Enzymologie fondamentale [texte imprimé] / Emmanuel Jaspard, Auteur . - Paris : Éditions Ellipses, 2019 . - 1 vol. (329 p.) : ill. ; 24 cm.
ISBN : 978-2-340-03515-7 : 31 EUR
Bibliogr. p. 319-329
Langues : Français (fre)

Mots-clés :	Enzymologie
Index. décimale :	577.1 Biochimie et chimie bioorganique
Résumé :	Les enzymes catalysent les réactions biochimiques des processus biologiques au sein de la cellule. Elles permettent également que ces réactions se déroulent en un laps de temps compatible avec la vie. Cet ouvrage, qui contient de nombreuses figures, schémas réactionnels, tableaux et encadrés, décrit les aspects fondamentaux de la cinétique enzymatique. Il retrace le contexte historique et l'évolution des connaissances en enzymologie. Il détaille les relations structure-fonction entre l'enzyme, le substrat et différents types d'effecteurs. Les effets de divers paramètres physico-chimiques sur la vitesse des réactions enzymatiques sont également abordés. Les modes de régulation de l'activité des enzymes, en particulier l'allostérie et la fixation coopérative d'effecteurs, sont passés en revue. Un chapitre illustre le fonctionnement et la régulation des enzymes de la glycolyse dans le contexte cellulaire. Un autre décrit certaines méthodes modernes pour l'étude des enzymes et de leur activité. Enfin, la plupart des notions abordées sont illustrées par des exercices et le dernier chapitre est consacré à une correction détaillée de ces exercices
Note de contenu :	Chapitre 1. Chronologie de la découverte et de l’étude des enzymes Chapitre 2. La reconnaissance enzyme-substrat Chapitre 3. Illustration d’une super-famille d’enzymes ubiquitaires : les protéases Chapitre 4. Équations de Henri-Michaelis-Menten et de Briggs-Haldane Chapitre 5. Les mécanismes d’inhibition des enzymes Chapitre 6. Les réactions enzymatiques à plusieurs substrats et produits Chapitre 7. Fixation d’un ligand sur des sites indépendants Chapitre 8. Allostérie, fixation coopérative, modèles allostériques Chapitre 9. Effets de quelques paramètres physico-chimiques Chapitre 10. Régulation de l’activité des enzymes : quelques mécanismes Chapitre 11. Intégration de la régulation des enzymes à une voie métabolique : exemple de la glycolyse Chapitre 12. Les techniques d’étude des réactions enzymatiques et des enzymes Chapitre 13. Corrections des exercices
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